Was die Schilddrüse ins Blut abgibt, ist zu weit über neunzig Prozent Thyroxin — ein Molekül mit vier Jodatomen, das an den Rezeptoren im Zellkern nur schwach hält. Die Form, die dort greift, entsteht erst danach: in Leber, Niere und Nervengewebe, durch Abspaltung eines einzigen Jodatoms. Die Enzyme, die diesen Schnitt setzen, tragen Selenocystein in ihrem aktiven Zentrum. Zugelassene Angabe: „Selen trägt zu einer normalen Schilddrüsenfunktion bei“ — Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012.
Zur HandreichungDie Schilddrüse ist eines der wenigen Organe, die Wasserstoffperoxid planmäßig herstellen. Ohne diese Verbindung käme kein Jod an das Trägereiweiß, aus dem später die Hormone geschnitten werden. Der Preis dafür ist eine Chemie, mit der die Drüsenzelle im selben Atemzug fertig werden muss.
Aufgebaut ist das Gewebe aus Blasen von etwa zwei Zehntelmillimetern Durchmesser, den Follikeln. Eine einzige Zellschicht umschließt jeweils einen Innenraum, gefüllt mit einer zähen Masse aus Thyreoglobulin — einem Eiweiß von rund 660 Kilodalton, das mehr als hundert Tyrosinreste trägt. Diese Reste sind die Stellen, an denen Jod angehängt wird.
Jodid gelangt an der dem Blut zugewandten Seite in die Zelle, gezogen von einem Transporteiweiß, das zwei Natriumionen im Schlepptau mitnimmt. Es wandert durch die Zelle und tritt an der gegenüberliegenden Seite in den Follikelinnenraum aus. Erst dort, an der Membrangrenze, geschieht der eigentliche Einbau: Ein Enzymsystem liefert Wasserstoffperoxid, die Thyreoperoxidase verwendet es, um Jodid zu oxidieren und an die Tyrosinreste zu setzen.
Aus zwei jodierten Resten, die anschließend zusammengeführt werden, entsteht das fertige Hormon — noch immer als Teil der langen Eiweißkette. Die Zelle holt sich das Kolloid portionsweise zurück, zerlegt die Kette und gibt frei, was am Ende übrig bleibt: ganz überwiegend Thyroxin, ein kleinerer Teil Trijodthyronin.
Was an Wasserstoffperoxid nicht verbraucht wird, bleibt in einem Gewebe zurück, dessen Zellen sich nur selten teilen und entsprechend lange in Betrieb sind. In der Schilddrüse lassen sich deshalb mehrere selenhaltige Enzyme nachweisen: Glutathionperoxidasen im Zellsaft, an der Membran und im Sekret, dazu Thioredoxinreduktasen. Alle tragen Selenocystein an der katalytisch arbeitenden Position.
Rechnet man den Gehalt auf das Gewicht um, gehört das Drüsengewebe zu den selenreichsten Geweben, die beim Menschen gemessen wurden — obwohl das Organ nur rund zwanzig Gramm wiegt und am Gesamtbestand von etwa fünfzehn Milligramm kaum beteiligt ist. Konzentration und Menge sind hier zwei verschiedene Aussagen.
Im Plasma reist Thyroxin fast vollständig gebunden: an ein spezialisiertes Transporteiweiß, an Transthyretin und an Albumin. Nur ein Bruchteil von etwa zwei Hundertstel Prozent liegt frei vor, und nur dieser Bruchteil tritt in Zellen über. Die Verweildauer im Blut beträgt rund eine Woche, deutlich länger als bei Trijodthyronin mit etwa einem Tag.
Der größere Teil des Trijodthyronins, das im Blut eines Erwachsenen zirkuliert, stammt nicht aus der Drüse, sondern aus der Abspaltung in peripheren Geweben. Genau an dieser Stelle sitzt der Bezug, den die Europäische Union für Selen in ihrer Liste führt.
In Fütterungsversuchen war seit den siebziger Jahren eine Beobachtung dokumentiert, für die zunächst die Erklärung fehlte. Tiere, die eine selenarme Kost erhielten, zeigten im Blut ein verschobenes Verhältnis: Thyroxin lag höher als bei den Vergleichstieren, Trijodthyronin niedriger. Die Jodzufuhr war in beiden Gruppen gleich, an ihr konnte es also nicht liegen.
1990 und 1991 legten zwei voneinander unabhängige Arbeitsgruppen — eine um Dietrich Behne in Berlin, eine um John Arthur und Geoffrey Beckett in Schottland — die Erklärung vor: Das Enzym, das dem Thyroxin das erste Jodatom nimmt, ist selbst ein Selenoprotein. Fehlt der Baustein, arbeitet das Enzym langsamer, und das Verhältnis der beiden Hormonformen verschiebt sich messbar.
Von der Laborarbeit bis zum Eintrag in einer Verordnung ist es ein langer Weg. Die Europäische Behörde für Lebensmittelsicherheit prüfte die eingereichten Unterlagen zu Selen in den Jahren 2009 und 2010; die Kommission fasste das Ergebnis 2012 in einer gemeinsamen Liste zusammen. Seither gilt: Genannt werden darf, was dort steht, und zwar so, wie es dort steht.
Der Satz zur Drüsenfunktion lautet: „Selen trägt zu einer normalen Schilddrüsenfunktion bei“ — Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012. Er beschreibt einen Beitrag zu einem regelrechten Ablauf. Eine Aussage über Beschwerden, Befunde oder deren Verlauf ist damit nicht verbunden, und keine Formulierung auf dieser Seite soll so gelesen werden.
Alles, was hier über Follikel, Enzyme und Hormonformen steht, ist Biochemie und als solche gekennzeichnet. Zugelassene Angaben erscheinen ausschließlich im Zitat, jeweils mit ihrer Fundstelle.
Drei Einträge der Unionsliste werden auf dieser Seite verwendet. Jeder von ihnen geht auf eine eigene Bewertung zurück und bezieht sich auf ein anderes Gewebe. Die folgende Aufstellung nennt zuerst den biochemischen Zusammenhang und darunter den Wortlaut, der amtlich festgehalten ist.
Leber und Niere tragen den größten Anteil an der Umwandlung, die aus Thyroxin die am Kernrezeptor wirksame Form macht. Beteiligt sind Enzyme, die ein Jodatom vom äußeren Ring des Moleküls lösen. In ihrem aktiven Zentrum sitzt Selenocystein — eine Aminosäure, die der Organismus nur mit erheblichem Aufwand an genau vorgesehener Stelle einbaut.
Das Gehirn geht dabei einen eigenen Weg: Dort besorgt ein zweiter Enzymtyp die Abspaltung im Gewebe selbst, sodass die Nervenzelle ihren Bedarf nicht aus dem Blut decken muss.
Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012
Die Haarzwiebel ist kein passiver Empfänger. In ihren Zellen sind Rezeptoren für Schilddrüsenhormone nachgewiesen, und ebenso die Enzyme, die vor Ort ein Jodatom abspalten oder ein Molekül stilllegen können. Das Gewebe stellt sich seine Hormonlage also teilweise selbst ein, statt sie vollständig aus dem Blut zu übernehmen.
Dazu kommt ein zweiter Umstand: Die Matrix unter der Zwiebel gehört zu den teilungsaktivsten Geweben des Körpers, und in solchen Geweben sind selenhaltige Peroxidasen regelmäßig nachweisbar. Für diesen Bezug führt das Register einen eigenen Eintrag.
Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012
Trifft eine Abwehrzelle auf das Bruchstück, für das ihr Rezeptor gemacht ist, beginnt eine Vermehrung im Tagesrhythmus: Aus einer Zelle werden binnen einer Woche Tausende. Jede Teilung verlangt neue Bausteine für die Erbsubstanz, neue Membranfläche und neuen Enzymbestand — darunter Vertreter der beiden selenhaltigen Familien.
Dass Zellen der Abwehr im Verhältnis zu ihrer Masse viel Selen einlagern, ist in der Literatur seit Langem beschrieben. Die Behörde hat dieses Funktionsfeld getrennt bewertet; daraus ist der dritte hier zitierte Satz hervorgegangen.
Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012
Die Handreichung führt den Weg des Hormons Station für Station durch: Follikel, Blutbahn, Zielzelle. Dazu drei Tabellen — die Hormonformen nebeneinander, die drei Enzymtypen mit ihren Geweben, und eine Zeittafel der Befunde von 1817 bis zur heutigen Unionsliste.
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